„Der unregulierte Fortschritt der Biotechnologie führt zu einem neuen Wettrüsten und bedroht unsere persönliche Autonomie.“ – Spartacus
A Dokument online gestellt unter dem Namen „Spartacus“ ging 2021 viral. Der „Covid-Brief“ fasste den damaligen Stand der „Pandemie“ zusammen und kritisierte die sogenannte „Wissenschaft“, die Covid-19 und den Impfstoffen zugeschrieben wurde. Seitdem hat Spartacus mehrere Dokumente verfasst, darunter „Covid-19: Ein Netz der Korruption' und eine vierteilige Serie 'Covid-19: Tiefer Einblick'.
Unten finden Sie den neuesten von Spartacus veröffentlichten Artikel: „Die Bewaffnung der Biotechnologie':
„Nach unserer vorheriger Artikel Zu diesem Thema wurde ich von einer externen Person gebeten, konkrete Beispiele für Biotechnologie zu nennen, die für schändliche Zwecke missbraucht oder als geheime militärische oder nachrichtendienstliche Instrumente eingesetzt werden könnte. Meine Kritik war berechtigt. Ich habe zwar eine Reihe von Technologien aufgelistet, die für solche Zwecke eingesetzt werden könnten, habe aber keine konkreten Artikel zitiert, um meine Argumentation zu untermauern. Dieser Artikel wird diesen Mangel beheben.“
Wir veröffentlichen dieses Dokument von Spartacus in Abschnitten für diejenigen, die nicht die Zeit finden, das Dokument in einem Rutsch vollständig durchzulesen. Dies ist der fünfte Teil unserer Reihe.
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By Spartacus
In-vivo-Biofabrikation
Mit einigen neuen Arten der Biotechnologie ist es möglicherweise möglich, mithilfe biologischer Prozesse neuartige Strukturen im Körper zu „drucken“.
Nehmen wir zum Beispiel Ehud Gazits Forschung zur Verwendung sich wiederholender Amyloideinheiten zum Aufbau künstlicher Strukturen.
Selbstorganisierte Peptid- und Proteinamyloid-Nanostrukturen wurden traditionell nur als pathologische Aggregate betrachtet, die mit neurodegenerativen Erkrankungen des Menschen in Zusammenhang stehen. In jüngerer Zeit finden diese Nanostrukturen interessante Anwendung als fortschrittliche Materialien in der Biomedizin, im Tissue Engineering, in erneuerbaren Energien, in den Umweltwissenschaften, der Nanotechnologie und den Materialwissenschaften, um nur einige Bereiche zu nennen. In all diesen Anwendungen hängt die endgültige Funktion ab von: (i) den spezifischen Mechanismen der Proteinaggregation, (ii) der hierarchischen Struktur der Protein- und Peptidamyloide von der atomaren bis zur mesoskopischen Längenskala und (iii) den physikalischen Eigenschaften der Amyloide im Kontext ihrer Umgebung (biologisch oder künstlich). In diesem Aufsatz diskutieren wir die jüngsten Fortschritte auf dem Gebiet der funktionellen und künstlichen Amyloide und beleuchten die Zusammenhänge zwischen den Faltungs-, Entfaltungs- und Aggregationsmechanismen von Proteinen/Peptiden und der daraus resultierenden Amyloidstruktur und -funktionalität. Wir beleuchten außerdem aktuelle Fortschritte bei Design und Synthese amyloidbasierter biologischer und funktioneller Materialien und identifizieren neue potenzielle Anwendungsgebiete, in denen amyloidbasierte Strukturen neue Durchbrüche versprechen.
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In einem weiteren Beispiel wurde die Bildung von Fibrillen (sogenannten Protein-Nanofasern) durch das Adhäsionsprotein Fibronektin der extrazellulären Matrix (ECM) nach Inkubation bei 37 °C in Wasser/Ethanol-Gemischen beobachtet.94 Die Fibrillen dienten als Gerüst für die Ablagerung N-Hydroxysulfosuccinimid (NHS)-modifizierte CdSe–ZnS-Kern-Schale-Quantenpunkte (QDs), die potenzielle Anwendungen als biophotonische Nanohybridmaterialien hatten. Fibrinogen bildet durch Inkubation bei pH 2 ebenfalls Fibrillen, die als Vorlagen für die Biomineralisierung verwendet wurden.95
Wissenschaft – Selbstorganisierende Peptidhalbleiter
Jüngste Studien haben gezeigt, dass mehrere natürliche Proteinaggregate intrinsische halbleitende optische Eigenschaften besitzen (15). Kaminski et al. zeigte, dass die mit neurodegenerativen Erkrankungen verbundenen Ansammlungen fehlgefalteter Proteine bei einer Anregung bei 405 nm eine intrinsische Fluoreszenzemission aufweisen können (16, 17). Diese markierungsfreie Autofluoreszenz ermöglicht eine quantitative Bewertung der Kinetik der Amyloidfibrillenbildung und macht eine extrinsische Markierung überflüssig, die zu sterischen Hinderungen und anderen Störungen während der Aggregation führen könnte (16).
Selbstorganisierte Strukturen aus sehr kurzen Peptiden, einschließlich Fragmenten solcher amyloidogenen Proteine, könnten ebenfalls faszinierende Halbleitereigenschaften aufweisen, da ihre Bandlücken mit denen herkömmlicher Materialien vergleichbar sind (18). Darüber hinaus sind ihre biologische Natur und ihre starre Selbstorganisation (19, 20) kann die potenzielle Zytotoxizität der Bausteine (21), was die Biokompatibilität der supramolekularen Strukturen demonstriert. Enantiomere bestimmen die enzymatische Empfindlichkeit (l-Typ) oder Resistenz (d-Typ) von Selbstassemblierungen (22), was ihrer kontrollierbaren Bionachhaltigkeit zugrunde liegt. Die schwache Reduzierbarkeit der Aminosäuren impliziert zudem die hohe Oxidationsstabilität der supramolekularen Strukturen (23). Aufgrund ihrer einfachen und kostengünstigen Synthese sowie ihrer im Vergleich zu ihren größeren Gegenstücken leichteren Modulation könnten diese selbstorganisierten Peptidhalbleiter als Kandidaten für fortgeschrittene interdisziplinäre funktionelle Nanostrukturen dienen (24, 25).
Wenn man Halbleiter im menschlichen Körper auf geordnete und geregelte Weise aus Amyloid zusammensetzen könnte, könnte man die Komponenten eines buchstäblichen Biocomputers zusammensetzen. innerhalb jemandes Körper.
Es ist ein merkwürdiger Zufall, dass die Proteine von SARS-CoV-2 stark amyloidogen sind.
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